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Les immunoglobulines A (IgA) de l’homme existent sous forme de différentes tailles moléculaires : monomère, dimère, trimère, tétramère et quelques formes plus lourdes. Ces tailles sont réparties différemment dans l’organisme. Les polymères, surtout le dimère, dont majoritaires dans les sécrétions, sous forme d’IgA sécrétoire (S-IgA). Le monomère, lui, prédomine dans le sang. Les sous-classes d’IgA (IgA1 et IgA2) sont également réparties différemment dans l’organisme. L’IgA du sérum est constituée principalement d’IgA tandis que dans les sécrétions, le rapport IgA1/IgA2 diminue et s’inverse même pour les sécrétions du bas intestin et les sécrétions génitales de la femme.
La Jacaline (Jac), purifiée du noyau du Jackruit, est une lectine spécifique du D-gal-β-1-3-galNAc. Elle se fixe à l’IgA1 et permet se purification à partir de fractions riches en IgA ou de sérum. C’est une glycoprotéine tétramérique de 65kDa composée de trois sous-unités de 15kDa, non glycosylées, d’une sous-unité de 15kDa, glycosylée, et d’une série de petits peptides (2 à 4) d’une vingtaine d’acides aminés chacun.
Il est difficile à l’heure actuelle de purifier les différentes tailles moléculaires d’IgA1 en quantité suffisante. Nous avons donc voulu voir s’il était possible de purifier ces quatre tailles moléculaire d’un même myélome humain en utilisant une colonne de Jac-Sépharose et des solutions de D-gal de concentrations croissantes pour éluer d’abord le monomère ensuite les polymères de taille croissante.
Pour cela, la Jac et les quatre tailles moléculaires d’IgA1 ont été purifiées respectivement du noyau du Jackfruit pulvérisé et de deux sérums de myélome IgA1. Dans un premier temps, nous avons montré qu’il existait bien des différences d’interactions entre la Jac et ces IgA1, par des réactions de précipitation (en solution et en gel) et d’agglutination (latex-Jac + IgA1). Ensuite nous avons effectué des essais d’élution différentielle sur une colonne de Jac-Sépharose de ces quatre tailles moléculaires prises séparément. Les résultats ont montré que malgré les différences d’interaction de ces quatre tailles avec la Jac, il ne serait pas possible de bien les séparer par élution différentielle au galactose à partir d’une colonne de Jac-Sépharose.
Une autre partie du travail a montré que d’autres protéines sériques que l’IgA1 se fixaient à la Jac telle le plsminogène et le C1-inhibiteur, confirmant ainsi des résultats obtenus par d’autres, mais aussi la fibronectine et l’hémopexine.
Enfin, ce travail à montré que la Jac pouvait être utilisée pour mettre en évidence l’IgA1, sa chaîne lourde α1 et son fragment Fcα en Western blot, après SDS-PAGE et électrotransfert sur membrane de nitrocellulose, au moyen d’anticorps anti-Jac ainsi que les autres protéines sériques se liant à la Jac.

Lectins --- IgA --- Drug Interactions --- Medical Laboratory Science

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Les adjuvants jouent un rôle important dan l’augmentation de la réponse immunitaire contre un antigène. Souvent, l’efficacité de l’adjuvant est évaluée seulement sur une base quantitative, c’est-à-dire le titre sérique des anticorps. Mais un adjuvant pourrait également modifier la spécificité ou isotype de l’anticorps formé, voire rendre immunogène une protéine qui ne l’est pas en administration conventionnelle. Dans ce travail, on a donc voulu montrer qu’à l’aspect quantitatif d’un adjuvant, peuvent s’ajouter des modifications qualitatives.
Le modèle animal syngénique utilisé ici est la souris BALB/c. Les différents adjuvants testés ici et comparés entre eux sont : l’adjuvant de Freund, l’hydroxyde d’alumine, le lactodéshydrogénase virus, le parasite Nippostrongylus brasiliensis et la bactérie Brucella abortus. Le Dermatophagoïdes pteronyssinus, un micro-acarien domestique auquel beaucoup de personnes sont allergiques, est utilisé comme antigène. Cette mite de poussière contient plusieurs allergènes majeurs (Der p I, II et III) bien connus au laboratoire et facilement purifiables par immunoaffinité. Cependant, dans notre modèle, le Der p II n’est pas immunogène tandis que le Der p I l’est bien.
Ces différentes allergènes (Der p I et Der p II) ont été purifiés et administrés aux souris BALB/c avec différentes adjuvants. Des anticorps monoclonaux ont été produits contre ces deux protéines et analysés en termes d’isotype et de spécificité. Nous avons montré qu’il est possible de rendre immunogène le Der p II avec certains des adjuvants utilisés : le Nippostrongylus brasiliensis, Brucella abortus et le lactodéshydrogénase virus. Par contre nous n’avons pas montré de relation directe entre l’adjuvant et les isotypes produits. Les tests de compétition avec les anticorps monoclonaux anti-Der p II nous ont permis d’identifier 8 épitopes distincts sur la molécule de Der p II. L’utilisation de Nippostrongylus comme adjuvant a généré la plus grande diversité d’anticorps spécifiques. Un des épitopes (n°6) n’est reconnu que par des IgM et ceci quel que soit l’adjuvant utilisé.
Ce travail nous a montré qu’une réponse allergique ne dépend pas seulement du terrain génétique, mais également des conditions d’environnement dans lesquelles se déroulent la réponse immunitaire. En outre, ces résultats pourraient nous permettre de définir de nouvelles conditions de vaccination.

Allergens --- Adjuvants, Immunologic --- Medical Laboratory Science